Ferritin
| Ferritin ⓘ | |||||||||
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 Struktur des murinen Ferritin-Komplexes | |||||||||
| Bezeichner | |||||||||
| Symbol | Ferritin | ||||||||
| Pfam | PF00210 | ||||||||
| Pfam-Klan | CL0044 | ||||||||
| InterPro | IPR008331 | ||||||||
| SCOP2 | 1fha / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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| Ferritin, leichtes Polypeptid ⓘ | |||||||
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| Bezeichner | |||||||
| Symbol | FTL | ||||||
| NCBI-Gen | 2512 | ||||||
| HGNC | 3999 | ||||||
| OMIM | 134790 | ||||||
| RefSeq | NM_000146 | ||||||
| UniProt | P02792 | ||||||
| Andere Daten | |||||||
| Locus | Chr. 19 q13.3-13.4 | ||||||
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| Ferritin, schweres Polypeptid 1 ⓘ | |||||||
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| Bezeichner | |||||||
| Symbol | FTH1 | ||||||
| Alt. Symbole | FTHL6 | ||||||
| NCBI-Gen | 2495 | ||||||
| HGNC | 3976 | ||||||
| OMIM | 134770 | ||||||
| RefSeq | NM_002032 | ||||||
| UniProt | P02794 | ||||||
| Andere Daten | |||||||
| Locus | Chr. 11 q13 | ||||||
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| Ferritin mitochondrial ⓘ | |||||||
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 Kristallographische Struktur von mitochondrialem Ferritin. | |||||||
| Bezeichner | |||||||
| Symbol | FTMT | ||||||
| NCBI-Gen | 94033 | ||||||
| HGNC | 17345 | ||||||
| OMIM | 608847 | ||||||
| RefSeq | NM_177478 | ||||||
| UniProt | Q8N4E7 | ||||||
| Andere Daten | |||||||
| Locus | Chr. 5 q23.1 | ||||||
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Ferritin ist ein universelles intrazelluläres Protein, das Eisen speichert und es kontrolliert abgibt. Das Protein wird von fast allen lebenden Organismen produziert, darunter Archaeen, Bakterien, Algen, höhere Pflanzen und Tiere. Es ist das wichtigste intrazelluläre Eisenspeicherprotein sowohl bei Prokaryonten als auch bei Eukaryonten und hält das Eisen in einer löslichen und ungiftigen Form. Beim Menschen fungiert es als Puffer gegen Eisenmangel und Eisenüberladung. ⓘ
Ferritin kommt in den meisten Geweben als zytosolisches Protein vor, wird aber in geringen Mengen in das Serum ausgeschieden, wo es als Eisenträger fungiert. Plasmaferritin ist auch ein indirekter Marker für die Gesamtmenge des im Körper gespeicherten Eisens; daher wird Serumferritin als diagnostischer Test für Eisenmangelanämie verwendet. Aggregiertes Ferritin verwandelt sich in eine toxische Form von Eisen, das Hämosiderin. ⓘ
Ferritin ist ein globulärer Proteinkomplex, der aus 24 Proteinuntereinheiten besteht, die einen hohlen Nanokäfig mit zahlreichen Metall-Protein-Wechselwirkungen bilden. Ferritin, das nicht mit Eisen verbunden ist, wird Apoferritin genannt. ⓘ
| Ferritin ⓘ | ||
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| Oberflächenmodell des Maus-Ferritins (eine einzelne Untereinheit ist violett hervorgehoben) nach PDB 1LB3 | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1fha, 2cei, 2chi, 2cih, clu, cn6, cn7, 2fha, 2iu2 | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 174/182 Aminosäuren (L/H) | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | 24-mer | |
| Isoformen | L/H | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.16.3.1, Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | Oxidation | |
| Substrat | 4 Fe2+ + 4 H+ + O2 | |
| Produkte | 4 Fe3+ + 2 H2O | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Obwohl sich das meiste Ferritin innerhalb der Zellen befindet, ist die Ferritinkonzentration im menschlichen Blutserum ein aussagekräftiges Maß für den gesamten Eisenspeicher des Organismus. Die Bestimmung des Ferritinspiegels ist heutzutage Routine in der Labordiagnostik und hat vor allem bei den Diagnosen der Anämie und der Hämochromatose einen hohen Stellenwert. Bei der Interpretation ist aber zu beachten, dass der Wert durch die Akute-Phase-Reaktion erhöht sein kann und so eine scheinbare Erkrankung diagnostiziert wird. Gleichsam kann dadurch auch ein eventuell tatsächlich vorliegender Eisenmangel verschleiert werden. ⓘ
Gen
Die Ferritin-Gene sind zwischen den Arten stark konserviert. Alle Wirbeltier-Ferritin-Gene haben drei Introns und vier Exons. Beim menschlichen Ferritin befinden sich die Introns zwischen den Aminosäureresten 14 und 15, 34 und 35 sowie 82 und 83; außerdem gibt es ein bis zweihundert untranslatierte Basen an beiden Enden der kombinierten Exons. Es wird angenommen, dass der Tyrosinrest an der Aminosäureposition 27 mit der Biomineralisierung in Verbindung steht. ⓘ
Struktur des Proteins
Ferritin ist ein hohles globuläres Protein mit einer Masse von 474 kDa, das aus 24 Untereinheiten besteht. Typischerweise hat es einen Innen- und Außendurchmesser von etwa 8 bzw. 12 nm. Die Art dieser Untereinheiten variiert je nach Organismusklasse:
- Bei Wirbeltieren gibt es zwei Arten von Untereinheiten, die leichte (L) und die schwere (H), die eine scheinbare Molekülmasse von 19 kDa bzw. 21 kDa haben; ihre Sequenzen sind homolog (etwa 50 % identisch).
- Amphibien haben einen zusätzlichen Typ ("M") von Ferritin.
- Pflanzen und Bakterien haben ein einziges Ferritin, das dem H-Typ der Wirbeltiere am ähnlichsten ist.
- Bei den Schnecken der Gattung Lymnaea wurden zwei Typen aus somatischen Zellen bzw. aus dem Dotter gefunden (siehe unten).
- In der Perlenauster Pinctada fucata ist eine zusätzliche Untereinheit, die dem Soma-Ferritin von Lymnaea ähnelt, an der Schalenbildung beteiligt.
- Beim Parasiten Schistosoma sind zwei Typen vorhanden: einer in den Männchen, der andere in den Weibchen. ⓘ
Alle vorgenannten Ferritine ähneln in ihrer Primärsequenz dem H-Typ der Wirbeltiere. In E. coli wird eine 20%ige Ähnlichkeit mit dem menschlichen H-Ferritin festgestellt. Einige Ferritin-Komplexe in Wirbeltieren sind Hetero-Oligomere aus zwei eng verwandten Genprodukten mit leicht unterschiedlichen physiologischen Eigenschaften. Das Verhältnis der beiden homologen Proteine im Komplex hängt von der relativen Expressionsstärke der beiden Gene ab. ⓘ
Im Inneren der Ferritinhülle bilden die Eisenionen zusammen mit Phosphat- und Hydroxidionen Kristallite. Die so entstehenden Partikel ähneln dem Mineral Ferrihydrit. Jeder Ferritin-Komplex kann etwa 4500 Eisen (Fe3+)-Ionen speichern. ⓘ
Es wurde festgestellt, dass ein menschliches mitochondriales Ferritin, MtF, als Proprotein exprimiert wird. Wenn ein Mitochondrium es aufnimmt, verarbeitet es es zu einem reifen Protein, das den im Zytoplasma vorkommenden Ferritinen ähnelt, die es zu funktionellen Ferritinhüllen zusammensetzt. Im Gegensatz zu anderen menschlichen Ferritinen scheint es keine Introns in seinem genetischen Code zu haben. Eine Röntgenbeugungsstudie hat ergeben, dass sein Durchmesser 1,70 Angström (0,17 nm) beträgt, es 182 Reste enthält und zu 67 % helikal ist. Das Ramachandran-Diagramm des mitochondrialen Ferritins zeigt, dass seine Struktur hauptsächlich eine Alpha-Helix ist, mit einer geringen Prävalenz von Beta-Sheets. ⓘ
Ferritine sind etwa 8 Nanometer große, mit Eisenhydroxid-Oxid gefüllte scheibenförmige Proteine, die aus 24 Proteinuntereinheiten aufgebaut sind (s. Bild). Die Untereinheiten haben eine Länge von etwa 150 bis 160 Aminosäuren im Bakterioferritin, 170 bis 180 Aminosäuren im tierischen und bis über 200 Aminosäuren im pflanzlichen Ferritin. Die Proteinhülle ohne Eisenatome im Kern wird Apoferritin genannt und hat eine Masse von 400 kDa. Zusammen mit den etwa 4500 Eisenatomen hat ein Ferritinkomplex beim Menschen damit etwa eine Masse von 900 kDa. ⓘ
Pflanzliches Apoferritin findet sich in zwei Isoformen in den Chloroplasten. Das menschliche Ferritin besteht aus zwei verschiedenen Untereinheiten, der L (light) chain und der H (heavy) chain. Die heavy chain beinhaltet eine Eisenbindestelle, welche auch ein Ferrooxidasezentrum besitzt, um Eisen auf III+ zu oxidieren. Die light chain hat keine enzymatische Aktivität, ist aber für den Transport der Eisenatome in den Kern verantwortlich. Die Zusammensetzung des Ferritins ist je nach Organ verschieden. Das Ferritin im Herzen und im Hirn weist wesentlich mehr H-Ferritin auf, wohingegen in der Milz und der Leber das L-Ferritin überwiegt, da dort die Eisenlagerungsfunktion überwiegt. ⓘ
| Gen-Name (HGNC) | Genlocus | Länge (AA) | UniProt | OMIM | Pathologie ⓘ |
|---|---|---|---|---|---|
| FTL | 19q13.3-13.4 | 174 | P02792 | 134790 | Hyperferritinämie-Katarakt-Syndrom; Neuroferritinopathie |
| FTH | 11q12-q13 | 182 | P02794 | 134770 | Eisenüberladung, autosomal dominant |
| FTMT | 5q21.3 | 193 | Q8N4E7 | 608847 |
Funktion
Speicherung von Eisen
Ferritin ist in allen Zelltypen vorhanden. Es dient dazu, Eisen in einer ungiftigen Form zu speichern, es in einer sicheren Form abzulegen und es dorthin zu transportieren, wo es benötigt wird. Die Funktion und Struktur des exprimierten Ferritinproteins variiert in den verschiedenen Zelltypen. Dies wird in erster Linie durch die Menge und Stabilität der Boten-RNA (mRNA) gesteuert, aber auch durch Veränderungen in der Art und Weise, wie die mRNA gespeichert wird und wie effizient sie transkribiert wird. Ein wichtiger Auslöser für die Produktion vieler Ferritine ist die bloße Anwesenheit von Eisen; eine Ausnahme ist das Dotterferritin von Lymnaea sp., dem eine eisenempfindliche Einheit fehlt. ⓘ
Freies Eisen ist für Zellen giftig, da es als Katalysator bei der Bildung freier Radikale aus reaktiven Sauerstoffspezies über die Fenton-Reaktion wirkt. Daher verfügen Wirbeltiere über ein ausgeklügeltes System von Schutzmechanismen zur Bindung von Eisen in verschiedenen Gewebekompartimenten. Innerhalb der Zellen wird Eisen in einem Proteinkomplex als Ferritin oder dem verwandten Komplex Hämosiderin gespeichert. Apoferritin bindet an freies Eisen und speichert es im Eisenstatus. Wenn sich Ferritin in den Zellen des retikuloendothelialen Systems anreichert, werden Proteinaggregate als Hämosiderin gebildet. Eisen in Ferritin oder Hämosiderin kann von den RE-Zellen extrahiert und freigesetzt werden, wobei Hämosiderin weniger leicht verfügbar ist. Unter stationären Bedingungen korreliert der Ferritingehalt im Blutserum mit den gesamten Eisenspeichern des Körpers; daher ist das Serumferritin FR5Rl der geeignetste Labortest zur Abschätzung der Eisenspeicher. ⓘ
Da Eisen ein wichtiger Mineralstoff bei der Mineralisierung ist, wird Ferritin in den Schalen von Organismen wie Mollusken eingesetzt, um die Konzentration und Verteilung von Eisen zu steuern und so die Schalenmorphologie und -färbung zu gestalten. Es spielt auch eine Rolle in der Hämolymphe der Polyplacophora, wo es dem schnellen Transport von Eisen zur mineralisierenden Radula dient. ⓘ
Das Eisen wird aus dem Ferritin durch Ferritinabbau freigesetzt, der hauptsächlich von den Lysosomen durchgeführt wird. ⓘ
Ferroxidase-Aktivität
Das Ferritin der Wirbeltiere besteht aus zwei oder drei Untereinheiten, die nach ihrem Molekulargewicht benannt sind: L "leichte", H "schwere" und M "mittlere" Untereinheiten. Die Untereinheit M wurde nur bei Ochsenfröschen nachgewiesen. In Bakterien und Archaeen besteht Ferritin aus einem einzigen Untereinheitstyp. Die Untereinheiten H und M des eukaryotischen Ferritins und alle Untereinheiten des bakteriellen und archaeischen Ferritins sind vom H-Typ und haben Ferroxidase-Aktivität, d. h. die Umwandlung von Eisen von der Eisen- (Fe2+) in die Eisen(III)-Form (Fe3+). Dadurch wird die schädliche Reaktion zwischen Eisen und Wasserstoffperoxid, die so genannte Fenton-Reaktion, begrenzt, bei der das äußerst schädliche Hydroxylradikal entsteht. Die Ferroxidase-Aktivität findet an einer Di-Eisen-Bindungsstelle in der Mitte jeder Untereinheit vom Typ H statt. Nach der Oxidation von Fe(II) verbleibt das Fe(III)-Produkt metastabil im Ferroxidasezentrum und wird durch Fe(II) verdrängt, ein Mechanismus, der den Ferritinen aller drei Lebensbereiche gemeinsam zu sein scheint. Die leichte Kette des Ferritins hat keine Ferroxidase-Aktivität, kann aber für den Elektronentransfer durch den Proteinkäfig verantwortlich sein. ⓘ
Immunreaktion
Die Ferritinkonzentration steigt bei einer Infektion oder Krebserkrankung drastisch an. Endotoxine regulieren das Gen, das für Ferritin kodiert, nach oben, so dass die Ferritinkonzentration ansteigt. Im Gegensatz dazu bewirken Organismen wie Pseudomonas, obwohl sie Endotoxin besitzen, dass der Ferritinspiegel im Plasma innerhalb der ersten 48 Stunden nach der Infektion deutlich abfällt. So werden die Eisenspeicher des infizierten Körpers dem Erreger vorenthalten, was seinen Stoffwechsel behindert. ⓘ
Stressreaktion
Es hat sich gezeigt, dass die Ferritinkonzentration als Reaktion auf Stresssituationen wie Anoxie ansteigt; dies deutet darauf hin, dass es sich um ein Akutphasenprotein handelt. ⓘ
Mitochondrien
Mitochondriales Ferritin hat viele Aufgaben, die mit der molekularen Funktion zusammenhängen. Es ist an der Ferroxidaseaktivität, der Bindung, der Eisenionenbindung, der Oxidoreduktaseaktivität, der Eisen(III)-Eisenbindung, der Metallionenbindung und der Übergangsmetallbindung beteiligt. Im Bereich der biologischen Prozesse ist es an der Oxidations-Reduktion, dem Eisenionentransport durch Membranen und der zellulären Eisenionen-Homöostase beteiligt. ⓘ
Dotter
Bei einigen Schnecken besteht der Eiweißbestandteil des Eidotters hauptsächlich aus Ferritin, einem anderen Ferritin mit einer anderen genetischen Sequenz als das somatische Ferritin. Es wird in den Mitteldarmdrüsen produziert und in die Hämolymphe ausgeschieden, von wo aus es zu den Eiern transportiert wird. ⓘ
Verteilung im Gewebe
Bei Wirbeltieren ist Ferritin in der Regel in den Zellen zu finden, obwohl es auch in kleineren Mengen im Plasma vorhanden ist. ⓘ
Diagnostische Anwendungen
Die Ferritinwerte im Serum werden in medizinischen Labors im Rahmen der Eisenuntersuchung bei Eisenmangelanämie gemessen. Die gemessenen Ferritinwerte stehen in der Regel in direktem Zusammenhang mit der Gesamtmenge des im Körper gespeicherten Eisens. Allerdings können die Ferritinwerte bei chronischer Anämie künstlich erhöht sein, da Ferritin in seiner Eigenschaft als entzündliches Akutphasenprotein und nicht als Marker für eine Eisenüberladung erhöht ist. ⓘ
Normale Bereiche
Ein normaler Ferritin-Blutspiegel, der als Referenzbereich bezeichnet wird, wird von vielen Testlabors festgelegt. Die Bereiche für Ferritin können von Labor zu Labor variieren, typische Bereiche liegen jedoch zwischen 30 und 300 ng/ml (=μg/L) für Männer und 30-160 ng/ml (=μg/L) für Frauen. Ein Wert von weniger als 50 gilt als Eisenmangel. ⓘ
| Männer | 18-270 Nanogramm pro Milliliter (ng/ml) |
| Frauen | 30-160 ng/ml |
| Kinder (6 Monate bis 15 Jahre) | 50-140 ng/ml |
| Säuglinge (1 bis 5 Monate) | 50-200 ng/ml |
| Neugeborene | 25-200 ng/ml |
Frauen:
- 16.–50. Lebensjahr 22-112 ng/ml
- 65.–90. Lebensjahr 13-651 ng/ml ⓘ
Männer:
- 16.–50. Lebensjahr 34-310 ng/ml
- 65.–87. Lebensjahr 4-665 ng/ml ⓘ
Mangel
Ist der Ferritinspiegel niedrig, besteht das Risiko eines Eisenmangels, der zu Anämie oder Eisenmangel ohne Anämie führen kann. ⓘ
Bei Anämie ist ein niedriger Serumferritinspiegel der spezifischste Laborbefund für Eisenmangelanämie. Es ist jedoch weniger empfindlich, da die Ferritinwerte im Blut durch Infektionen oder chronische Entzündungen aller Art erhöht sind, und diese Bedingungen können einen ansonsten niedrigen Ferritinwert aufgrund von Eisenmangel in einen Wert im Normalbereich umwandeln. Aus diesem Grund sind niedrige Ferritinwerte aussagekräftiger als Werte im Normalbereich. ⓘ
Ein niedriger Ferritinwert kann auch auf eine Schilddrüsenunterfunktion, einen Vitamin-C-Mangel oder eine Zöliakie hinweisen. ⓘ
Niedrige Ferritinwerte im Serum werden bei einigen Patienten mit Restless-Legs-Syndrom beobachtet, was nicht unbedingt mit einer Anämie zusammenhängt, sondern möglicherweise auf niedrige Eisenspeicher kurz vor einer Anämie zurückzuführen ist. ⓘ
Ein fälschlicherweise niedriger Ferritinwert im Blut (gleichbedeutend mit einem falsch positiven Test) ist sehr selten, kann aber in extremen Fällen auf einen Hakeneffekt der Messgeräte zurückzuführen sein. ⓘ
Vegetarismus ist keine Ursache für niedrige Serumferritinwerte, so die Stellungnahme der American Dietetic Association aus dem Jahr 2009: "Das Auftreten von Eisenmangelanämie bei Vegetariern ist ähnlich wie bei Nicht-Vegetariern. Obwohl erwachsene Vegetarier geringere Eisenspeicher haben als Nicht-Vegetarier, liegen ihre Serum-Ferritin-Werte in der Regel im Normalbereich." ⓘ
Überschüssiges
Wenn der Ferritinwert hoch ist, liegt ein Eisenüberschuss vor, oder es liegt eine akute Entzündungsreaktion vor, bei der Ferritin mobilisiert wird, ohne dass ein Eisenüberschuss vorliegt. Beispielsweise kann Ferritin bei einer Infektion hoch sein, ohne dass dies auf eine Eisenüberladung des Körpers hinweist. ⓘ
Ferritin wird auch als Marker für Eisenüberladungsstörungen wie Hämochromatose oder Hämosiderose verwendet. Die Still-Krankheit bei Erwachsenen, einige Porphyrien und das hämophagozytische Lymphohistiozytose-/Makrophagenaktivierungssyndrom sind Krankheiten, bei denen der Ferritinspiegel abnormal erhöht sein kann. ⓘ
Da Ferritin auch ein Akute-Phase-Reaktant ist, ist es im Verlauf der Krankheit oft erhöht. Ein normales C-reaktives Protein kann zum Ausschluss von erhöhtem Ferritin aufgrund von Akutphasenreaktionen herangezogen werden. ⓘ
Ferritin ist nachweislich in einigen Fällen von COVID-19 erhöht und kann mit einem schlechteren klinischen Ergebnis korrelieren. Ferritin und IL-6 gelten als mögliche immunologische Biomarker für schwere und tödliche Fälle von COVID-19. Ferritin und C-reaktives Protein könnten als Screening-Instrumente für die Frühdiagnose des systemischen Entzündungssyndroms bei COVID-19 in Frage kommen. ⓘ
Einer Studie an Anorexia nervosa-Patienten zufolge kann Ferritin in Zeiten akuter Unterernährung erhöht sein, was möglicherweise darauf zurückzuführen ist, dass Eisen eingelagert wird, wenn das intravaskuläre Volumen und damit die Zahl der roten Blutkörperchen abnimmt. ⓘ
Eine andere Studie legt nahe, dass aufgrund des katabolen Charakters der Anorexia nervosa Isoferritine freigesetzt werden können. Darüber hinaus hat Ferritin im Körper wichtige Funktionen, die nicht mit der Speicherung zusammenhängen, wie z. B. der Schutz vor oxidativen Schäden. Der Anstieg dieser Isoferritine kann zu einem Gesamtanstieg der Ferritinkonzentration beitragen. Bei der Messung von Ferritin mittels Immunoassay oder Immunturbidimetrie werden möglicherweise auch diese Isoferritine erfasst, so dass der Eisenspeicherstatus nicht korrekt wiedergegeben wird. ⓘ
Studien zeigen, dass eine Transferrinsättigung (Serumeisenkonzentration ÷ Gesamteisenbindungskapazität) über 60 Prozent bei Männern und über 50 Prozent bei Frauen das Vorliegen einer Anomalie im Eisenstoffwechsel (hereditäre Hämochromatose, Heterozygoten und Homozygoten) mit etwa 95-prozentiger Genauigkeit identifiziert. Dieser Befund hilft bei der Frühdiagnose der hereditären Hämochromatose, insbesondere solange das Serumferritin noch niedrig ist. Das bei der hereditären Hämochromatose zurückgehaltene Eisen lagert sich in erster Linie in parenchymatösen Zellen ab, wobei die Akkumulation in retikuloendothelialen Zellen erst sehr spät in der Krankheit auftritt. Dies steht im Gegensatz zur transfusionalen Eisenüberladung, bei der sich das Eisen zunächst in den retikuloendothelialen Zellen und dann in den parenchymatösen Zellen ablagert. Dies erklärt, warum die Ferritinwerte bei hereditärer Hämochromatose relativ niedrig bleiben, während die Transferrinsättigung hoch ist. ⓘ
Bei chronischen Lebererkrankungen
Hämatologische Anomalien treten häufig in Verbindung mit chronischen Lebererkrankungen auf. Sowohl eine Eisenüberladung als auch eine Eisenmangelanämie wurden bei Patienten mit Leberzirrhose festgestellt. Erstere ist vor allem auf einen verminderten Hepcidinspiegel zurückzuführen, der durch die verminderte Synthesekapazität der Leber verursacht wird, während letztere durch akute und chronische Blutungen infolge der portalen Hypertension bedingt ist. Entzündungen treten auch bei Patienten mit fortgeschrittener chronischer Lebererkrankung auf. Infolgedessen wird bei chronischen Lebererkrankungen immer wieder über erhöhte Leber- und Serumferritinwerte berichtet. ⓘ
Studien zeigten einen Zusammenhang zwischen hohen Serumferritinwerten und einem erhöhten Risiko für die Kurzzeitmortalität bei Zirrhotikern mit akuter Dekompensation und akut-chronischem Leberversagen. In einer anderen Studie wurde ein Zusammenhang zwischen hohen Serumferritinwerten und einem erhöhten Risiko für die Langzeitmortalität bei kompensierten und stabil dekompensierten Zirrhotikern festgestellt. Dieselbe Studie zeigte, dass erhöhte Serumferritinwerte die Entwicklung einer bakteriellen Infektion bei stabilen dekompensierten Zirrhotikern vorhersagen können, während bei kompensierten Zirrhotikern das Auftreten der allerersten akuten Dekompensationsepisode bei Patienten mit niedrigen Serumferritinwerten häufiger vorkam. Der letztgenannte Befund wurde durch den Zusammenhang zwischen chronischen Blutungen und erhöhtem Portaldruck erklärt. ⓘ
Anwendungen
Ferritin wird in der Materialwissenschaft als Vorläufer bei der Herstellung von Eisennanopartikeln für das Wachstum von Kohlenstoffnanoröhren durch chemische Gasphasenabscheidung verwendet. ⓘ
Von Ferritin- und Mini-Ferritin-Proteinen (Dps) gebildete Hohlräume wurden erfolgreich als Reaktionskammer für die Herstellung von Metall-Nanopartikeln (NPs) verwendet. Die Proteinhüllen dienten als Schablone zur Begrenzung des Partikelwachstums und als Beschichtung zur Verhinderung der Koagulation/Aggregation zwischen den NPs. Unter Verwendung von Proteinhüllen in verschiedenen Größen können NPs in verschiedenen Größen für chemische, physikalische und biomedizinische Anwendungen leicht synthetisiert werden. ⓘ
Es wurden experimentelle COVID-19-Impfstoffe hergestellt, die die rezeptorbindende Domäne des Spike-Proteins auf der Oberfläche von Ferritin-Nanopartikeln aufweisen. ⓘ
Labordiagnostik
Ferritinwert zu hoch
- Hämochromatose
- Tumoranämie
- Infektanämie
- Thalassämie ⓘ